ヒストンメチル化酵素活性の測定方法

開放特許情報番号
L2013001988
開放特許情報登録日
2013/9/27
最新更新日
2015/10/20

基本情報

出願番号 特願2010-202484
出願日 2010/9/9
出願人 国立大学法人九州工業大学
公開番号 特開2011-239775
公開日 2011/12/1
登録番号 特許第5794659号
特許権者 国立大学法人九州工業大学
発明の名称 ヒストンメチル化酵素活性の測定方法
技術分野 食品・バイオ、有機材料
機能 材料・素材の製造、制御・ソフトウェア
適用製品 ヒストンメチル化酵素活性の測定方法、化合物のスクリーニング方法、ヒストンメチル化酵素活性の測定用試薬キット、化合物のスクリーニング用キット
目的 ヒストンメチル化酵素活性の測定方法や、ヒストンメチル化酵素活性を阻害する化合物のスクリーニング方法や、ヒストンメチル化酵素活性の測定用試薬キットや、ヒストンメチル化酵素活性を阻害する化合物のスクリーニング用キットを提供する。
効果 、ヒストンメチル化酵素活性を測定することや、ヒストンメチル化酵素活性を阻害する化合物をスクリーニングすることが、非常に簡便にかつ高感度で可能となる。
本発明を利用することにより、特定のヒストンメチル化酵素の基質特異性を調べたり、特定のペプチドに特異的なヒストンメチル化酵素を調べたりすることもできる。また、本発明によりスクリーニングしたヒストンメチル化酵素活性を阻害する化合物は、がんや神経変性疾患といった疾患への治療薬や、iPS細胞を用いた再生医療への応用が強く期待されている。
技術概要
一般式(I)(下記、イメージ図参照):

(一般式(I)中、R↓1は水素原子又はアミノ末端の保護基を示し、Xは0又は1個以上のアミノ酸残基からなるペプチドを示し、Kはリシン残基を示し、R↓2は色素標識を示す。)で表される基質化合物又はその塩であって、前記アミド結合がペプチダーゼによって切断されると色素標識の蛍光特性又は発色特性が変化し、また、前記リシン残基のεアミノ基が前記ヒストンメチル化酵素によりメチル化されると、ペプチダーゼに対する感受性が低下するヒストンメチル化酵素活性測定用の基質化合物又はその塩を用いる。
イメージ図
実施実績 【無】   
許諾実績 【無】   
特許権譲渡 【可】
特許権実施許諾 【可】

登録者情報

その他の情報

関連特許
国内 【無】
国外 【有】   
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